Metal·lotioneïnes: la clau per sobreviure en un entorn hostil
Els cargols són coneguts per la seva interessant capacitat d'acumular i desintoxicar metalls pesants. Tenen la capacitat d’acumular el cadmi (element molt tòxic) de forma innòcua en ser capturat per les metal·lotioneïnes. Les metal·lotioneïnes són una família de proteïnes petites i molt riques en cisteïna, un aminoàcid que conté sofre en forma de grups tiolat. Aquestes metal·lotioneïnes tenen una extraordinària capacitat per enllaçar grans quantitats de diversos metalls pesants.
El grup liderat pels Drs. Mercè Capdevila i Òscar Palacios, del Departament de Química de la UAB ja fa més de 25 anys que treballa en la caracterització de metal·lotioneïnes de diferents organismes, en estreta col·laboració amb el grup de la Dra. Sílvia Atrian (Dept. Genètica, Univ. Barcelona). Els treballs realitzats al llarg d’aquests anys han permès, entre d’altres, proposar un nou sistema de classificació d’aquestes metal·loproteïnes, la funció de les quals és encara matèria de debat. L’estudi de les metal·lotioneïnes de diverses espècies de cargols, tant marins com terrestres, ha permès observar que en funció de les seves necessitats, aquests poden produir diferents isoformes d’aquestes proteïnes bé amb afinitat per metalls essencials (Zn i/o Cu), bé específiques per metalls tòxics (Cd), i fins i tot sintetitzar algunes metal·lotioneïnes polivalents, que poden ser utilitzades per mobilitzar metalls essencials (Zn i Cu) o per segrestar metalls tòxics (Cd, Hg, etc.).
El grup de la Dra. Capdevila, juntament amb els seus col·laboradors, han descobert que el cargolí comú marí (Littorina litorea) conté la versió més llarga d’aquesta metal·loproteïna que s’ha trobat fins el moment en cargols, amb un domini addicional que li confereix una capacitat de desintoxicació superior. Els científics han resolt l'estructura en solució d’aquesta metal·lotioneïna mitjançant tècniques de ressonància magnètica nuclear. Sorprenentment, la proteïna d’aquest mol·lusc comprèn tres dominis independents, mentre que altres metal·lotioneïnes conegudes només en tenen un o dos. Aquesta característica incrementa la seva capacitat destoxificadora en un terç i pot per tant ajudar el cargol a sobreviure en ambients canviants, com els que es troba en el seu hàbitat, o fins i tot en aigües contaminades per metalls pesats.
Recentment també s’ha publicat un treball dels mateixos autors dedicat a l’estudi in vitro de les característiques d’enllaç metàl·lic d’aquesta metal·loproteïna. D’aquest s’ha pogut concloure que fora de l’organisme aquesta proteïna també té una gran capacitat per enllaçar Cd2+, formant especies més estables que amb d’altres cations com el Zn2+ i el Cu+. L’interès que han generat aquests resultats ha fet que el primer treball hagi estat citat a Science i el segon escollit per configurar la portada de la revista on ha estat publicat.
Departament de Química
Universitat Autònoma de Barcelona
Referències
C. Baumann, A. Beil, S. Jurt, M. Niederwanger, O. Palacios, M. Capdevila, S. Atrian, R. Dallinger, O. Zerbe, Structural Adaptation of a Protein to Increased Metal Stress: NMR Structure of a Marine Snail Metallothionein with an Additional Domain, Angewandte Chemie International Edition 2017, 56, 4617. https://doi.org/10.1002/anie.201611873
O. Palacios, E. Jiménez-Martí, M. Niederwanger, S. Gil-Moreno, O. Zerbe, S. Atrian, R. Dallinger and M. Capdevila,Analysis of Metal-Binding Features of the Wild Type and Two Domain-Truncated Mutant Variants of Littorina littorea Metallothionein Reveals Its Cd-Specific Character, International Journal of Molecular Sciences 2017, 18(7), 1452; http://doi.org/10.3390/ijms18071452